阿尔茨海默病发病机制
2012年，关于常染色体显性遗传阿尔茨海默病，成人晚发阿尔茨海默病和淀粉样蛋白前体的罕见基因突变等研究，进一步奠定了淀粉样蛋白在阿尔茨海默病发病机制中的作用。越来越多的证据显示tau蛋白和淀粉样蛋白可以在细胞和细胞间传输扩散，这提供了阿尔茨海默病治疗的最新干预靶点。
2012年，两项针对淀粉样蛋白Aβ的靶向药物bapineuzumab和solanezumab在治疗阿尔茨海默病相关痴呆的3期临床试验中宣告失败。这个令人沮丧的结果燃起了对是否药物开始应用的太晚、是否真正降低了Aβ水平的思考，同时也开始怀疑淀粉样蛋白级联假说是否正确，而这被认为是阿尔茨海默病的核心病理变化。
常染色体显性阿尔茨海默病研究显示早在痴呆症状出现20年前，该疾病就开始进展。Bateman等学者评价了88例常染色显性遗传阿尔茨海默病基因的携带者予40例健康非携带对照人群。分别评价研究人群的临床和认知表现，进行不同的脑扫描，检测脑脊液Aβ、tau和磷酸化tau蛋白水平。根据其父母出现阿尔茨海默病的年龄分别评估携带者出现痴呆症状的年龄(EYO)。在EYO出现5年前出现MMSE评分的不同，在EYO出现10年出现行记忆功能的差异，在EYO出现10年前出现楔前叶的葡萄糖代谢水平下降，在EYO出现15年前出现海马的萎缩。除此之外，在EYO出现15年前，基因突变携带者出现明显Aβ沉积，而这为成人晚发阿尔茨海默病的突出表现。成人晚发阿尔茨海默病的研究出现了类似的结论，脑脊液tau蛋白在EYO出现15年前即开始升高，脑脊液Aβ在EYO出现10年水平即降低，早在EYO出现25年前Aβ即开始有下降趋势。这些研究结果显示，早在痴呆发现20年，阿尔茨海默病即开始起病进展。
2012年另一项令人瞩目的研究为Jonsson等人发现的，其发现淀粉样蛋白前体罕见基因突变可保护基因携带者进展为AD。研究者通过全基因组测序方法评价了一组冰岛大型人群队列，发现rs63750847单核苷酸多态性，其导致淀粉样蛋白前体Ala673Thr的替换，在没有AD的老年患者中较常见。淀粉样蛋白前体Ala673Thr的替换位点紧邻BACE1基因位点，从而猜测该突变破坏了BACE1水解酶，从而使Aβ产生下降，从而起到对阿尔茨海默病的保护作用。
tau蛋白如何从内嗅皮层转移到海马和皮质是2012年的另一项研究热点。研究者采用tau突变的转基因小鼠在内嗅皮层第二层神经元选择性表达tau蛋白。通过不同的染色技术检测错误折叠的tau蛋白，发现在3到6个月的小鼠内嗅皮层出现错误折叠的tau蛋白，随后几个月出现在齿状回的颗粒层，之后出现在海马和脑皮质。考虑到只有内嗅皮层有基因突变，tau蛋白在海马和皮质的出现可能是通过细胞与细胞间的转移传输。
与此类似Stohr等人研究了Aβ聚合体在脑内的传输。通过向小鼠脑内一定部位接种A聚合体，随后脑内广泛出现淀粉样蛋白沉积，研究者从而推测A有类似Prion蛋白的特征。根据以上研究，Prusiner推测造成神经变性的Aβ、tau、突触核蛋白、超氧化物歧化酶和亨廷顿蛋白都有prion的特征。
2012年，尽管抗淀粉样蛋白单克隆抗体临床试验宣告失败，但是阿尔茨海默病发病机制的研究有了重大进展，从而再次为阿尔茨海默病的治疗干预提供新的作用靶点。
